给个好评！ 竞争性抑制： 竞争性抑制 通过 增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。 若在反应体中存在与底物类似的物质，该物质也能在酶的活性部位上结合，从而阻碍酶与底物的结合，使酶催化底物反应速率下降。
特点：抑制剂与底物竞争酶的活性部位，当抑制剂与酶的活性部位结合后，底物就不能再与酶结合，同样反之。 竞争性抑制的机理 1 抑制剂与底物在结构上有类似之处 2 可能结合在底物所结合的位点（如结合基团）上，从而阻断了底物和酶的结合 3 降低酶和底物的亲和力。
注意：结合在酶的同一部位以及结构类似并不是竞争性抑制的必要条件，抑制剂结合的部位阻碍底物和酶的结合，即产生空间位阻也可以造成竞争性抑制。 非竞争性抑制 非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）：抑制剂在酶的活性部位以外的部位与酶结合，不对底物与酶的活性产生竞争。
作用：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。 非竞争性抑制的特点： ⑴ 非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似； ⑵ 底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合； ⑶ 抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响； ⑷ 动力学参数：Km值不变，Vm值降低。
反竞争性抑制 英文名称：uncompetitive inhibition定义：对酶活性的一种抑制作用，由于所加入的抑制剂能与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合，所以其特征是反应的最大速度比未加抑制剂时反应的最大速度低，当以速度的倒数相对底物浓度的倒数作图，所得图线与未被抑制反应的图线平行。
详细解释 如上图，E为酶，S为底物，P为产物，I为抑制剂 详解见下当I不存在时，ES正常结合形成复合物并进一步分解为产物和酶，这是正常的酶促反应。 当反应体系中加入这种抑制剂时，反应平衡向生成产物方向移动，反而促使ES的形成，但是抑制剂的存在抑制了ES复合物进一步分解为酶和产物，故对酶促反应有抑制作用。
而且这种情况刚好和竞争性抑制相反，故称反竞争抑制。 推导公式为 1/v=(Km/Vmax)x(1/{S})+1/vx(1+{I}/k)。
答：一、酶浓度对反应速度的影响 在一定的温度和pH条件下，当底物浓度大大超过酶的浓度时，酶的浓度与反应速度呈正比关系。 二、底物浓度对反应速度的影响 在酶的浓度不变...详情>>
